Was sind die Funktionen von Trypsin?
Lebensmittelproteine müssen in Aminosäuren zerlegt werden, die Ihr Körper für das Wachstum, die Pflege und die Reparatur von Gewebe verwendet. Das im Pankreassaft enthaltene Enzym namens Trypsin ist für eine effiziente Proteinverdauung unerlässlich. Störungen der Trypsinproduktion können Verdauungsprozesse nicht nur behindern, sondern auch die Bauchspeicheldrüse schädigen. Die Trypsinproduktion in anderen Geweben als der Bauchspeicheldrüse kann an dem Krebsprozess beteiligt sein.
Frau isst einen Bissen Fruchtsalat (Bild: vitchanan / iStock / Getty Images)Proteinverdauung
Trypsin ist ein proteinverdauendes Enzym, das in Pankreassäften vorhanden ist, die während einer Mahlzeit in Ihren Dünndarm abgegeben werden. Ihre Bauchspeicheldrüse sekretiert Trypsin als inaktives Proenzym namens Trypsinogen. Sobald es sich im Darm befindet, schneidet ein Enzym namens Enteropeptidase, das aus Darmzellen ausgeschieden wird, ein kleines Stück Trypsinogen ab, um das aktive Trypsin-Enzym herzustellen. Aktiviertes Trypsin hilft wiederum, Proteinproteine abzubauen. Es aktiviert auch andere Trypsinogenmoleküle sowie andere Protein-verdauende Enzyme, die als Proenzyme mit Pankreassaft ausgeschieden werden. Daher ist Trypsin für die normale Funktion von Verdauungsprozessen, die Nahrungsmittelproteine in Aminosäuren umwandeln, unerlässlich.
Trypsin-Inhibitoren
Trypsin-Inhibitoren sind Verbindungen, die fest an Trypsin binden und dessen Proteinverdauungsfunktionen blockieren können. Ein Beispiel für natürliche diätetische Substanzen, die die Trypsinaktivität hemmen, sind die Bowman-Birk-Inhibitoren, die in Sojabohnen und einigen anderen Leguminosen und Getreidekörnern gefunden werden. Das Essen großer Mengen von Lebensmitteln, die aktive Trypsininhibitoren enthalten, kann die Nährstoffqualität von Lebensmittelproteinen beeinträchtigen. Durch das Kochen von Lebensmitteln werden Trypsin-Hemmer aus der Nahrung jedoch weitgehend inaktiviert. Die Zellen in Ihrer Bauchspeicheldrüse produzieren einen anderen Typ von Trypsin-Inhibitor, der die vorzeitige Aktivierung von Trypsin und anderen proteinverdauenden Enzymen blockiert, während sich diese noch in der Bauchspeicheldrüse befinden. Dies verhindert, dass Ihre Bauchspeicheldrüse sich selbst verdaut.
Trypsin-Störungen
Manche Menschen werden mit Mutationen in einem Teil des genetischen Materials geboren, das für die Trypsinogenproduktion im Pankreas kodiert. Diese seltenen Erbkrankheiten können die Trypsinogenstruktur verändern und zu einem Zustand führen, bei dem die Aktivierung von Trypsinogen zu Trypsin nicht mehr richtig reguliert wird und die Gewebetrypsininhibitoren nicht mehr richtig funktionieren. Teile des Pankreas können sich selbst verdauen, was zu Pankreatitis oder Entzündungen im Pankreas führt. Eine unangemessene Trypsinaktivierung und -entzündung im Pankreasgewebe kann auch bei starkem Alkoholkonsum auftreten oder wenn ein Gallenstein den Pankreassekretionskanal blockiert. Pankreatitis ist eine schwere Erkrankung, die zu irreversiblen Gewebeschäden und zum Verlust von Sekret führen kann, das für normale Verdauungsprozesse erforderlich ist.
Trypsin und Krebs
Kleine Mengen an Trypsin können in anderen Geweben als der Bauchspeicheldrüse gefunden werden, einschließlich anderer Verdauungsorgane, Haut-, Nieren-, Leber-, Gehirn- und Immunsystemzellen, wo sie an einigen normalen Zellprozessen beteiligt sein können. Obwohl ihre genaue Rolle im Krebsprozess unklar ist, können Trypsin und tumorassoziierte Trypsininhibitoren in hohem Maße in krebsartigen Geweben produziert werden. Laut einem Bericht, der in der Oktoberausgabe von „Histology and Histopathology“ veröffentlicht wurde, ist beispielsweise bei einem großen Prozentsatz kolorektaler Tumoren eine erhöhte Produktion festzustellen. Eine erhöhte Produktion von Krebsgewebe kann mit einer schlechten Krebsprognose zusammenhängen.
